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Prótidos (proteínas)

Las proteínas son macromoléculas formadas a base de aminoácidos, estas macromoléculas sirven como componen­tes estructurales de células y tejidos, de modo que el creci­miento, reparación y conservación del organismo depen­den del aporte adecuado de estos compuestos. Muchas proteínas actúan como enzimas, moléculas que regulan los millares de reacciones químicas distintas que ocurren en el organismo vivo.

Los componentes proteínicos de una célula son la clave de las actividades biológicas de ésta. Cada linaje celular posee tipos, distribución y cantidades característi­cos de proteínas, que determinan el aspecto físico de la célula y su funcionamiento. Una célula muscular difiere de otras en virtud de su alto contenido de proteínas contrác­tiles, la miosina y la actina, de las que depende en gran parte su aspecto y su capacidad de contracción. La hemoglobina es una proteína de los eritrocitos que realiza la función especializada del transporte de oxígeno.

Aunque los carbohidratos y los lípidos poseen la mis­ma estructura en diferentes especies, muchas proteínas son específicas de una especie, o sea que su estructura varía con la especie. Las proteínas específicas (determinadas por las instrucciones presentes en los genes) son una causa importante de las diferencias entre las especies de seres vivos.

Algunas proteínas difieren un poco de un individuo a otro de la misma especie, de modo que cada individuo es bioquímicamente único. Tienen proteínas idénticas sólo los organismos genéticamente idénticos; a saber: los geme­los idénticos.

Como se dijo las proteínas están formadas por largas cadenas de aminoácidos unidos a través de enlaces peptídicos. La ubicación de cada aminoácido en la cadena determina en última instancia la proteína de la que se trata. 

Hay alrededor de 20 tipos de aminoácidos. La mayor parte de éstos tienen un grupo amino    (-NH2) y otro carboxilo (-COOH) enlazados con el mismo átomo de carbono asimétrico. Los aminoácidos difieren en el grupo R o cadena lateral unida al carbono. La glicina, que es el más sencillo, tiene un átomo de hidrógeno como grupo R o cadena lateral, en tanto que la alanina posee un grupo metilo, -CH2.

Los grupos amino y carboxilo hacen que las proteínas en solución resistan los cambios de acidez y alcalinidad, y, de tal suerte sean amortiguadores biológicos importantes.

Cuando se disponen de la materia prima necesaria, las células de los seres humanos y otros animales pueden producir casi todos los aminoácidos de importancia biológica. Los que no pueden sintetizarse, y por ello deben ser aportados por la dieta se les denomina aminoácidos esenciales.

El enlace covalente entre dos aminoácidos se llama  enlace peptídico, de esta manera se forma un dipéptido cuando se combinan dos aminoácidos, y se forma un polipéptido cuando lo hace un número mayor. Un polipéptido puede contener cientos de amino-ácidos unidos en un orden lineal específico. Sin embargo una proteína puede estar formada por una o más cadenas polipeptídicas. Cada  proteína difiere en cuanto a número, tipo y disposición de los aminoácidos que contienen, así como la disposición de cada una de las cadenas polipeptídicas por la cual está formada.

 

Las cadenas polipeptídicas que componen una proteína se doblan o pliegan para formar una macromolécula de conformación específica en forma tridimensional, de la que depende la función de la proteína. Por ejemplo la forma singular de una enzima, le permite reconocer y actuar sobre su sustrato (sitio activo). De igual manera una hormona es reconocida por las células blanco a través de las proteínas de membrana receptoras.

Las proteínas pueden ser fibrosas o globulares. Las primeras están dispuestas en láminas largas en tanto que las proteínas globulares se doblan apretadas en forma esférica compacta. La mayor parte de las enzimas son proteínas globulares.

Estructura de las proteínas:

La estructura primara corresponde la secuencia de aminoácidos dentro de la cadena polipeptídica.

La estructura secundaria implica el enrollamiento de las cadenas polipeptídicas en una hélice u otra conformación regular.

La estructura terciaria se asume cuando las cadenas polipeptídicas adoptan una conformación tridimensional lo que implica una interrelación  entre grupos variables o cadenas laterales.

La estructura cuaternaria se compone de la disposición grupal que asumen dos o más cadenas polipeptídicas cada una con su propia estructura primaria secundaria y terciaria. Estas cadenas mantienen su estructura tridimensional gracias a enlaces químicos que se establecen entre ellas. El ejemplo más característico lo constituye la hemoglobina.

Se trata de una proteína de los eritrocitos que tiene por función la del trasporte de oxígeno. Consta de 574 aminoácidos dispuestos en cuatro cadenas polipeptídicas. La falta o la sustitución de un solo aminoácido en las cadenas de esta proteína determina una alteración en el funcionamiento del glóbulo rojo. Esto ocurre cuando por ejemplo por mutación un aminoácido como la valina es sustituido por otro,  el ácido glutámico en la posición seis en una de las cadenas. La alteración de la hemoglobina modifica  la forma de los glóbulos rojos y provoca una enfermedad denominada anemia drepanocítica.

Los cambios de la estructura tridimensional también alteran la actividad biológica de la misma. Esto sucede cuando se calienta una proteína o se trata con diversas sustancias químicas es lo que se conoce como  desnaturalización y en general es irreversible.-

 

16/05/2008 19:59 vidalemt Enlace permanente. sin tema

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